一、HSP27研究现状（论文文献综述）
李柏红[1]（2021）在《急性冠脉综合征患者血清HSP27和IL-17水平的变化及临床意义》文中指出背景和目的:急性冠状动脉综合征（acute coronary syndrome,ACS）被认为是一种临床上常见的循环系统疾病,包括不稳定性心绞痛（unstable angina,UA）和伴或不伴有ST段抬高的急性心肌梗死（acute myocardial infarction,AMI）,流行病学资料显示,尽管经过系统规范的治疗,近年来ACS的发病率仍持续增高。IL-17是一种促炎症性细胞因子,是由155个氨基酸构成的糖蛋白,近年来研究发现,IL-17作为一种新兴炎症标志物不仅与多种炎症性疾病有关,而且参与内皮细胞的激活导致内皮功能障碍。热休克蛋白27（HSP27）是小分子热休克蛋白家族中的重要成员,研究发现HSP27参与了包含炎症、凋亡、动脉壁稳态的维持、细胞迁移在内的多种细胞过程,通过多种机制保护细胞功能,此外HSP27还可通过保护内皮细胞来调控动脉粥样硬化的发生发展。Hcy是人体必需氨基酸之一的甲硫氨酸在代谢过程中形成的一种含硫氨基酸,可通过多种途径对血管内皮产生损伤。以往研究显示,内皮损伤被认作是动脉粥样硬化的初始触发因素,也是稳定的动脉粥样硬化病变向易损斑块转变的关键事件,本文通过对ACS患者及正常组人群的外周血清HSP27及IL-17水平进行检测,分析二者在不同组别血清中是否具有差异性及ACS患者中HSP27血清水平与体内炎症水平、内皮功能和冠状动脉病变程度是否相关,期待可以为防治ACS提供理论基础。方法:选取2020年7月1日-2020年10月31日在心内科住院的患者共112例为研究对象进行横断面研究。收集年龄,性别,身高,体重,血压,既往病史,个人史,相关实验室化验指标及超声检查资料,伴有严重脏器功能衰竭、瓣膜性心脏病、风湿性心脏病、急慢性感染性疾病、自身免疫系统疾病、血液系统疾病、具有恶性肿瘤病史、具有脑梗死病史、既往冠状动脉支架置入术后等患者均被排除在本研究范围之外。采集所有入选患者的空腹静脉血5ml,注入带有促凝剂及惰性分离胶的真空采血管内,以转速3000 r/min离心15分钟,转移上层的血清到EP管中,-80℃冰箱保存。待所有血样收集完毕后采用ELISA方法统一检测血清HSP27和IL-17水平。用SPSS 23.0统计学软件分析数据。计数资料用构成比（即%）来表示,组间比较用卡方检验。对于计量资料,符合正态分布的用均数±标准差显示,符合偏态分布的用中位数（四分位数间距）显示,同时满足符合正态分布与方差齐性检验的数据用t检验或方差分析进行组间比较,不符合正态分布和（或）方差齐性检验的数据用秩和检验（Mann-Whitney U检验）进行组间比较。相关性分析应用Spearman直线相关性分析。建立ROC曲线,通过ROC曲线下面积（AUC）计算特异性、灵敏性及最佳预测值。将P<0.05视为差异有统计学意义。结果:1.与对照组比较,ACS组血清HSP27和IL-17表达水平明显增高（P<0.01）,Hcy表达水平增高（P<0.05）。2.与UA组比较,AMI组血清HSP27和IL-17表达水平、Gensini评分明显增高（P<0.01）、Hcy表达水平增高（P<0.05）。3.ACS组血清HSP27和IL-17水平呈正相关性（r=0.357,P<0.01,Y=0.569X+93.738）。ACS组血清HSP27和Gensini评分呈正相关性（r=0.299,P<0.01,Y=0.092X+105.977）。4.ROC分析显示,HSP27的AUC为0.985（95%CI:0.968-1.000;P<0.01）,最佳临界值是96.98 ng/m L（敏感性:90.8%,特异性:100%）。IL-17的AUC为0.909（95%CI:0.852-0.967;P<0.01）,最佳临界值为21.14 pg/m L,（敏感性:87.4%,特异性:80.0%）。结论:1.HSP27在ACS患者血清中水平升高可能与体内炎症水平及内皮功能相关。2.HSP27有可能作为判定ACS病情严重程度的指标。3.HSP27和IL-17对ACS都具备一定预测能力,并且HSP27的敏感性与特异性相较于IL-17都具有一定优越性。
张晓燕[2]（2021）在《基于HSP27介导的上皮细胞-间充质转化探讨知母宁抗肝纤维化作用及其机制研究》文中研究表明目的:以CCl4构建肝纤维化大鼠模型,TGF-β1构建肝纤维化细胞模型,探讨知母宁（MAN）的抗肝纤维化作用,并从HSP27靶点蛋白及EMT相关信号通路JAK2/STAT3通路和TGF-β1/Smad通路来探讨其可能的作用机制。方法:1.临床标本采集及HSP27蛋白测定本课题组前期研究发现HSP27是肝纤维化大鼠肝组织中差异倍数较大的蛋白,为了进一步证实这一结果,本文采集了肝硬化患者肝组织和血管瘤患者癌旁正常肝组织,采用免疫组织化学法和Western blotting法测定HSP27蛋白表达水平,初步探讨HSP27与人肝纤维化关系。2.大鼠实验:肝纤维化模型制备:Wistar大鼠腹腔注射50%（v/v）CCl4,1 mL/kg,一周两次,共造模7周。空白对照组同法腹腔注射1mL/kg橄榄油油溶液。采用免疫组织化学法和Western blotting法测定HSP27蛋白表达水平,在动物模型上进一步验证HSP27与肝纤维化关系。将Wistar大鼠随机分为对照组、模型组（50%（v/v）CCl4）和MAN给药组（15、30、60 mg/kg MAN）。ELISA法检测大鼠肝功能指标谷草转氨酶（AST）和谷丙转氨酶（ALT）水平,以评价大鼠肝功能;通过酸水解法测定与胶原纤维合成有关的羟脯氨酸（HYP）的表达;通过HE和Masson染色,检测肝组织中肝细胞变性、坏死程度和胶原纤维变化,评价肝组织病理学变化;免疫荧光法观察肝星型细胞活化标志蛋白α-SMA的表达;免疫组织化学法观察EMT标志蛋白Vimentin表达;Western blotting法测定α-SMA、Collagen I、Vimentin、E-cadherin、HSP27、Slug 和 JAK2/STAT3、TGF-β1/Smad通路相关蛋白的表达,初步探讨MAN抗肝纤维化作用及其作用机制。3.LX2细胞实验:将LX2细胞分为对照组、模型组（1ng/mLTGF-β1）和MAN给药组（12.5、25、50μmol/L）。MTT法检测细胞活力。免疫荧光法观察α-SMA和Vimentin表达水平;Western blotting 法测定细胞内 α-SMA、Collagen I、Vimentin、E-cadherin、HSP27、Slug和JAK2/STAT3、TGF-β1/Smad通路相关蛋白的表达水平,研究MAN抗肝纤维化的作用机制。为进一步研究HSP27和JAK2/STAT3、TGF-β/Smad信号通路的关系,分别使用 LV-HSP27 RNAi 和 JAK2 抑制剂 AG490,Western blotting 法测定 HSP27 和JAK2/STAT3、TGF-β1/Smad信号通路蛋白的表达。结果:1.肝硬化患者和肝纤维化大鼠肝组织中HSP27表达增加与血管瘤患者癌旁正常肝组织相比,肝硬化患者的肝组织中HSP27表达水平显着增加;CCl4诱导肝纤维化大鼠肝组织中HSP27表达水平也呈明显增加。该结果为验证HSP27与肝纤维化的相关性提供了进一步的佐证。2.MAN改善CCl4诱导的肝纤维化大鼠EMT作用,可能是通过下调HSP27表达抑制JAK2/STAT3通路与TGF-β1/Smad通路的激活（1）MAN对CCl4诱导的肝纤维化大鼠肝功能具有保护作用:MAN能降低肝纤维化大鼠血清中AST、ALT及肝组织中HYP含量,改善肝纤维化肝脏病理结构。（2）MAN抑制CCl4诱导的肝纤维化大鼠体内HSCs活化和EMT:MAN可以下调纤维化肝脏中α-SMA、Collagen I蛋白表达,从而抑制H-SCs活化;同时上调上皮细胞标志蛋白E-cadherin表达,下调间充质细胞标志蛋白Vimentin表达,抑制EMT的发生。（3）MAN抑制HSP27表达和JAK2/STAT3信号通路激活而抑制肝纤维化:不同剂量MAN均能抑制纤维化肝脏中HSP27、p-JAK2、p-STAT3、Slug蛋白表达,而JAK2、STAT3蛋白表达无明显差异。（4）MAN抑制TGF-β1/Smad信号通路激活而抑制肝纤维化:MAN能抑制纤维化肝脏中 TGF-β1、p-Smad2、p-Smad3、Smad4 蛋白表达,而 Smad2、Smad3 蛋白表达无明显差异。3.MAN对TGF-β1诱导的LX2细胞纤维化的抑制作用及其作用机制（1）MAN抑制LX2细胞增殖:MAN可以抑制LX2细胞存活率,但对人正常肝细胞LO2细胞存活率无明显影响。（2）MAN抑制TGF-β1诱导的LX2细胞的活化和EMT:MAN可以下调α-SMA、Collagen I、Vimentin 蛋白表达,上调 E-cadherin 蛋白表达。（3）MAN抑制HSP27表达和JAK2/STAT3信号通路激活:MAN能抑制TGF-β1诱导的 LX2 细胞中的 HSP27、p-JAK2、p-STAT3、Slug 蛋白表达,而 JAK2、STAT3蛋白表达无明显差异。（4）MAN抑制TGF-p1/Smad信号通路激活:MAN能抑制TGF-β1诱导的LX2细胞中的 TGF-β1、p-Smad2、p-Smad3、Smad4 蛋白表达,而 Smad2、Smad3 蛋白表达无明显差异。（5）MAN通过下调HSP27抑制JAK2/STAT3通路及其下游TGF-β1/Smad通路的激活,抑制EMT发挥抗肝纤维化作用:加入LV-HSP27 RNAi和JAK2抑制剂AG490后,JAK2/STAT3通路和TGF-31/Smad通路相关蛋白表达均明显下降;同时,EMT相关蛋白E-cadherin表达上调,而Vimentin表达下调。结论:MAN具有抗肝纤维化作用,其作用机制可能是下调HSP27的表达进而抑制JAK2/STAT3、TGF-β1/Smad信号通路激活,从而抑制EMT发挥抗肝纤维化作用。
康宇龙[3]（2020）在《持续升温对赤拟谷盗耐热性的影响研究》文中研究说明赤拟谷盗属鞘翅目拟步甲科,是一种重要的世界性储粮害虫。本文以赤拟谷盗为研究对象,针对在实际热处理杀虫过程中存在的亚致死高温短期驯化现象,深入研究赤拟谷盗各虫态以不同速率（0、1.25、2.5、5、和10℃/h）由28℃升至不同终点温度（42、44和46℃）后暴露在50℃下不同时间（0、10、15、20、25和30 min）的耐热性变化,找出耐热性变化最明显的虫态和亚致死高温短期驯化条件,进一步采用高通量测序技术对经历亚致死高温短期驯化前后的赤拟谷盗进行转录组测序、基因差异表达分析,筛选出与其耐热性变化相关的基因,采用实时荧光定量PCR技术及基因克隆和RNAi技术对转录组测序结果进行验证,从昆虫生态及分子层面阐明赤拟谷盗经历亚致死高温短期驯化后耐热性增强的分子响应机制,为科学制定高效的热处理杀虫方案提供理论依据。本研究结果表明,当以不同加热速率升高空间环境温度使赤拟谷盗卵、幼虫、蛹和成虫经历亚致死高温短期驯化后,赤拟谷盗各虫态耐热性与对照组相比显着增强。其中赤拟谷盗成虫耐热性增强幅度远高于其它虫态,尤其是当升温速率为2.5℃/h时,赤拟谷盗成虫的耐热性增强极显着。对比不同升温速率对赤拟谷盗耐热性的影响,在慢速升温（2.5℃/h）胁迫下,赤拟谷盗各虫态耐热性高于快速升温（10℃/h）胁迫,然而当升温速率为1.25℃/h时,赤拟谷盗各虫态耐热性出现了下降。随着升温速率的加快,赤拟谷盗各虫态耐热性呈现出先升高后降低的趋势。运用高通量测序技术对以2.5℃/h（慢速升温处理组）和10℃/h（快速升温处理组）升温至46℃处理与28℃恒温对照（对照组）的赤拟谷盗成虫进行转录组测序分析发现,经历亚致死高温短期驯化对赤拟谷盗多种代谢通路均有影响,特别是糖类、脂肪、蛋白质及氨基糖和核苷的转运和代谢相关的基因、与内质网蛋白质的加工,折叠等相关的基因、与P450参与的药物代谢和外源物质代谢有关的基因。其中7个编码热激蛋白基因（LOC656270、hsp68a、hsp68b、LOC663293、LOC662168、LOC663216、LOC662203）,和一些热激蛋白的同源基因包括2个编码Dna J protein的基因（LOC661242、LOC658423）和4个编码类致死必需蛋白基因（LOC664276、LOC663240、LOC660153、LOC662237）在赤拟谷盗应对不用升温速率热胁迫时均显着高表达。由此推测热激蛋白在赤拟谷盗经历不同升温速率的热胁迫中起重要作用。通过对7个显着差异表达的热激蛋白基因进行克隆和RT-q PCR检测发现,赤拟谷盗成虫以不同速率的热处理胁迫后hsp70a和hsp68a基因均极显着性地高表达,其中hsp70a最显着,可上调5000倍以上。hsp27a表达非常显着,可上调1000倍以上。hsp26稍弱,上调20～60倍以上。HSP90在应对高温胁迫时响应较为迟缓,不如HSP70家族和小分子热激蛋白反应敏感。这些结果表明赤拟谷盗的热激蛋白70家族HSP68a和HSP70a,与小分子热激蛋白家族的HSP27a和HSP27b在赤拟谷盗的耐热性增强中具有显着作用。通过RNAi技术沉默hsp68a和hsp27a后,赤拟谷盗耐热性显着降低,表明hsp68a和hsp27a基因在赤拟谷盗应对热逆境时起关键作用。
张雅君[4]（2020）在《磷酸化热休克蛋白27在肠上皮细胞炎症反应中的作用及机制研究》文中提出背景与目的:腹泻型肠易激综合征（IBS-D）是以腹泻为主要临床症状的功能性肠道疾病,发病率高,症状反复,对患者影响较大。IBS-D发病机制目前尚不十分清楚,治疗以对症治疗为主,然其疗效不佳,研究IBS-D发病机制将对其治疗至关重要。肠道感染与肠道低度炎症在IBS-D的发病中起重要作用。核转录因子-kappa B（NF-κB）信号通路的激活是诱发肠道慢性炎症的一个重要因素,其参与调控细胞炎症反应及细胞增殖凋亡等多种生物学过程;前期研究发现IBS-D大鼠肠道黏膜中NF-κB表达升高,阻断NF-κB通路后,可缓解肠道黏膜屏障损伤,但NF-κB在IBS-D肠道炎症中的活性调节机制目前研究尚不明确。热休克蛋白27（HSP27）是一种高度保守蛋白质,其广泛存在于多种细胞中,能够提升机体对外界应激抵抗能力。研究显示HSP27主要通过磷酸化（p-HSP27）发挥作用,HSP27可通过抑制NF-κB通路的激活,进而抑制炎症反应,且前期研究中发现IBS-D患者肠道黏膜中HSP27表达升高,但HSP27在IBS-D中的作用及机制尚不清楚。本研究拟探讨HSP27表达及其磷酸化在体外模拟的IBS-D肠上皮细胞炎症反应中的作用及其与NF-κB信号通路的关系,为IBS-D肠黏膜炎症的发病机制提供理论依据,为该病的诊疗提供新的思路。方法:应用LPS处理Caco-2、NCM460两种肠上皮细胞,在体外模拟IBS-D肠上皮细胞炎症反应模型。应用HSP27磷酸化抑制剂KRIBB3抑制HSP27的磷酸化。siRNA-HSP27下调细胞内HSP27的表达。Western Blot实验检测细胞内HSP27、p-HSP27、p-IκBα及IκB-α的表达水平。ELISA实验检测细胞中IL-1β及IL-6的含量变化。应用Annexin V-FITC/PI双染法检测细胞凋亡水平,CCK8实验检测细胞增殖能力。利用SPSS22.0对结果进行统计分析。结果:1.LPS能促进肠上皮细胞内HSP27的表达及其磷酸化,KRIBB3显着抑制HSP27在细胞中的磷酸化。2.LPS诱导肠上皮细胞IL-1β及IL-6的表达;抑制HSP27磷酸化显着增强LPS介导的IL-1β及IL-6表达。3.LPS可诱导肠上皮细胞凋亡,抑制细胞增殖;抑制HSP27的磷酸化可促进LPS介导的肠上皮细胞凋亡及增殖抑制。4.LPS可促进IκB-α磷酸化及降解;抑制HSP27的磷酸化可增强LPS引起的IκB-α磷酸化,减弱IκB-α的降解。5.下调细胞中HSP27的表达对IκB-α与p-IκBα在肠上皮细胞内的表达无明显影响。结论:炎症可促进肠上皮细胞中HSP27的表达及其磷酸化,HSP27可通过其磷酸化抑制p-IκBα/NF-κB信号通路的激活及IL-1β、IL-6等炎性因子的表达,促进肠上皮细胞的增殖,抑制其凋亡,减轻IBS-D肠道黏膜炎症反应。p-HSP27/p-IκBα/NF-κB通路可能为IBS-D的治疗提供新的靶点。
张潇[5]（2020）在《HSP27调控PKM2表达促进食管鳞状细胞癌进程的机制研究》文中进行了进一步梳理目的:研究热休克蛋白27（Heat shock proteins 27,HSP27）调控食管鳞状细胞癌（Esophageal squamous cell carcinoma,ESCC）恶性表型的机制;探索HSP27在食管鳞状细胞癌中对丙酮酸激酶M2亚型（Pyruvate Kinase Isotype M2,PKM2）的调控作用;揭示HSP27在食管鳞状细胞癌侵袭、增殖和迁移中的功能。方法:（1）在临床表型层面,使用免疫组织化学（Immunohistochemistry,IHC）技术检测HSP27在食管鳞状细胞癌组织和癌旁正常组织中的表达分布情况,经统计学分析HSP27与临床病理参数（患者年龄、肿瘤大小、性别、淋巴结转移和病理分型等）以及预后的相关性,以及与PKM2的关系。（2）在细胞功能层面,运用Western blot检测HSP27在食管癌细胞系中的本底表达。利用慢病毒转染方法将干扰HSP27表达的短发夹RNA（short hairpin RNA,shRNA）转染到HSP27高表达的食管鳞癌细胞系KYSE450和KYSE150细胞中,流式细胞术（Flow cytometry,FCM）分选得到稳定转染并敲低HSP27的细胞株,Western blot验证敲低效果并检测HSP27不同表达水平时PKM2及其他相关生物标记物表达量的变化。免疫共沉淀（Immunoprecipitation,IP）实验和免疫荧光实验方法用来探究蛋白分子间的相互作用关系。应用细胞划痕实验检测HSP27表达量改变对食管鳞癌细胞迁移能力的影响,Transwell实验验证HSP27表达水平的改变对食管鳞癌细胞侵袭能力的影响,四甲基偶氮唑盐微量酶反应比色法（MTT）验证食管鳞癌细胞增殖能力的变化。结果:（1）临床表型:HSP27在食管鳞状细胞癌组织中表达水平（85/100,85%）相对高于癌旁正常组织（19/80,23.8%）,差异有统计学意义（P<0.05）。同时,HSP27的表达水平与食管鳞状细胞癌的T分期和病理分级相关（P<0.05）。在Kaplan-Meier生存分析中发现,与HSP27低表达的食管鳞状细胞癌患者相比较,HSP27高表达的患者呈现出生存时间较短的趋势（Log-rank检验,P<0.05）,即HSP27高表达的食管鳞状细胞癌患者预后较差。（2）细胞功能:Western blot结果显示HSP27在KYSE450细胞中表达量最高,依次是KYSE150、KYSE30、EC9706、TE-1和Eca109细胞。在KYSE450和KYSE150细胞中成功敲低HSP27的表达量（P<0.05）,并且PKM2和EMT相关蛋白Vimentin表达水平随之明显下降（P<0.05）,EMT相关蛋白E-cadherin表达升高（P<0.05）。IP实验结果提示HSP27与PKM2无直接互作关系;经进一步探究发现HSP27可通过自身苏素化调控PKM2的表达,即:IP实验结果显示HSP27与SUMO2/3有直接互作关系,并且免疫荧光结果显示HSP27和SUMO2/3共同定位于细胞质,且在形态学上相互融合。此外,敲低SUMO2/3后,HSP27、PKM2以及EMT相关蛋白Vimentin表达水平下降,EMT相关蛋白E-cadherin表达升高。本研究中与细胞功能相关的实验结果揭示:HSP27表达下调使食管鳞癌的细胞增殖能力（P<0.05）、侵袭能力以及细胞迁移能力（P<0.05）均受到抑制（P<0.05）。结论:HSP27通过结合SUMO2/3发生自身苏素化,稳定PKM2表达进而促进食管鳞状细胞癌的进程,提示HSP27有望成为食管鳞状细胞癌的治疗靶点。
郑文亚[6]（2019）在《运输应激对山羊主要器官的应激损伤及热休克蛋白表达的影响》文中研究指明畜禽运输是畜牧业生产过程中必不可少的一个重要环节,运输过程中的拥挤、颠簸、震动、噪音、温度变化和禁食禁水等复合应激源均可造成动物机体生理紊乱、发病甚至死亡,同时降低肉品质量和动物福利,给畜牧业带来巨大的经济损失。热休克蛋白参与各种生命活动,主要发挥分子伴侣作用,具有组装、折叠和转运等功能,同时参与抗应激和抗凋亡等生理活动,在运输应激中可能发挥一定的作用。本实验选用12只体重相近（13.89±2.96 Kg）且健康的赣西公山羊为实验动物并将其随机分为3组,即对照组（不运输）、2 h运输处理组和6 h运输处理组,运输处理组在温度为28℃32℃、车速为3545 km/h条件下进行公路运输,运用HE染色、透射电镜技术、实时定量PCR、免疫组织化学和Western blot方法,系统分析了不同运输时间山羊心脏、肝脏、肾脏、肺脏、气管、支气管、脾脏、淋巴结和小肠的显微和超微病理变化,并探讨运输前后HSP27、HSP70和HSP90在山羊主要器官的分布和表达情况,为探讨山羊运输应激发病机制及其解决方案的研究提供基础资料。本研究主要取得了以下结果:（1）山羊心脏实验结果表明运输后心肌纤维发生颗粒变性,线粒体肿胀、破裂,间质水肿、充血出血、炎性细胞浸润,6 h运输处理组病变更严重。3种蛋白主要在心肌细胞胞质中表达,HSP27和HSP90在胞核中也表达。与对照组相比,2 h和6 h运输处理组HSP27、HSP70和HSP90的mRNA水平均升高,并且2 h运输处理组HSP27、HSP70和HSP90的蛋白表达量也有所升高,6 h运输处理组仅HSP70和HSP90的蛋白表达量有所升高。（2）山羊肝脏实验结果表明处理组肝脏发生不同程度的损伤,中央静脉扩张充血,窦间隙变小,肝细胞出现明显的颗粒和水泡变性,少量肝细胞核染色质聚集,线粒体肿大变形、嵴断裂消失,胞质中出现空泡和脂滴,6 h运输处理组更为严重。HSP27在中央静脉和门管区附近的肝细胞、血管内皮细胞及胆小管上皮细胞的胞质中都有分布;HSP70与HSP90主要定位于中央静脉和门管区附近的肝细胞胞质中,HSP90在胞核也有表达。与对照组相比,2 h运输处理组仅HSP27和HSP90的mRNA表达量上调,而6 h运输处理组仅HSP70的mRNA表达量上调,同时两个处理组仅HSP27与HSP70的蛋白表达量高于对照组。（3）山羊肾脏实验结果表明部分肾小管和集合小管结构紊乱,管腔界限不清,管腔可见脱落的上皮细胞和黏液,肾小球充血、肿胀,肾小囊腔变窄,线粒体肿胀且嵴断裂并减少,运输6 h后充血、出血更明显,管腔和肾小球细胞损伤更严重。对照组3种蛋白主要在肾小管和集合小管表达,运输后表达更强,处理组肾小体也可见阳性反应。与对照组相比,2 h运输处理组HSP27与HSP90的mRNA和蛋白表达量均有上调,而HSP70的mRNA的表达量下调,其蛋白表达量上调,6 h运输处理组仅HSP27的mRNA表达上调,而3个分子的蛋白表达均上调。（4）山羊肺脏、气管和支气管实验结果表明运输后气管和支气管黏膜水肿、充血,炎性细胞浸润,纤毛倒伏、断裂和脱落,少量黏膜上皮细胞变性、坏死,纤毛和杯状细胞超微病变明显,线粒体肿胀、嵴溶解减少,血管内皮细胞膜起泡、破损。肺泡腔塌陷或融合,肺泡隔增宽、充血,炎性细胞浸润,部分肺泡上皮细胞变性,肺泡腔可见脱落的细胞和碎片,肺泡II型上皮细胞超微病变明显,肺泡I型上皮细胞膜不平整、胞质空泡化,运输6 h后损伤更严重。HSP27和HSP70在气管和支气管上皮、腺上皮和血管内皮表达,处理组阳性表达的炎性细胞数量增多,在肺泡细胞和细支气管上皮普遍表达,HSP90表达强度较弱,仅在气管和支气管上皮、腺上皮及肺泡II型上皮细胞、细支气管上皮表达。气管HSP70蛋白表达量在2 h和6 h运输处理组与对照组相比明显上调,2 h运输处理组肺脏HSP70的mRNA和蛋白表达量与对照组相比均明显上调。（5）山羊淋巴结和脾脏实验结果表明运输后淋巴结和脾脏均出现急性病理变化,淋巴小结和脾小结增生明显,6 h运输处理组淋巴细胞和网状内皮细胞可见核破碎,细胞超微病变明显,发生凋亡或坏死。运输前后3种蛋白在淋巴结和脾脏中的定位存在差异,HSP27主要分布在弥散淋巴组织,HSP70和HSP90主要分布在淋巴小结和脾小结。与对照组相比,2 h运输处理组HSP27、HSP70和HSP90的mRNA水平在淋巴结和脾脏中均上调,而6 h运输处理组仅淋巴结中HSP70的mRNA水平和脾脏中HSP90的mRNA水平有所上调;两个处理组的淋巴结与脾脏HSP90蛋白表达量均有所上调,并且运输2 h后HSP27的蛋白在脾脏、HSP70的蛋白在淋巴结的表达量上调,运输6 h后HSP70在脾脏中的表达量与对照组相比下调。（6）山羊十二指肠、空肠和回肠实验结果表明运输后肠绒毛黏膜上皮和固有层有炎性细胞浸润、充血和出血,少量上皮细胞变性,微绒毛倒伏,核固缩,线粒体肿胀、增生。3种蛋白主要在肠绒毛上皮表达,HSP27和HSP70主要在胞质表达,HSP90在胞质和胞核均有表达。与对照组相比,十二指肠中HSP27和HSP70的mRNA水平在6 h运输处理组中均上调,2 h运输处理组仅HSP27的mRNA水平上调,而在蛋白水平上,仅HSP90的蛋白表达量在运输6 h后上调;空肠HSP27、HSP70和HSP90的mRNA水平在2 h运输处理组均上调,6 h运输处理组中仅HSP70的mRNA水平上调;回肠中仅HSP70的mRNA水平在2 h运输处理组上调,而HSP27的mRNA水平在两个处理组中均下调,HSP27蛋白表达量在两个处理组均明显降低,在运输2 h后HSP70蛋白表达量与对照组和6 h运输处理组相比均有所升高。总之,运输应激对山羊主要实质器官和空腔器官均造成了一定程度的病理性损伤,随着运输时间的延长损伤加重。运输后,HSP27、HSP70和HSP90的定位情况在不同器官中均出现了不同的变化,其mRNA和蛋白的表达量也有一定的变化,提示这些分子与运输应激对山羊脏器的损伤之间存在一定的联系。
方娟[7]（2019）在《热休克蛋白27、70和90对伪狂犬病毒感染PK-15细胞的影响及其作用机制研究》文中研究指明猪伪狂犬病（Porcine pseudorabies,PR）是由伪狂犬病病毒（Porcine pseudorabies virus,PRV）引起的多种哺乳动物和部分鸟类共患的一种急性、发热性传染病;在猪群中呈暴发性流行,是危害全世界养猪业的重大传染病之一,可与其他多种病原混合感染,引起并发症。目前,许多研究表明多种病毒感染细胞后会引起热休克蛋白（Heat shock proteins,HSPs）的差异表达变化,研究也表明HSPs参与多种病毒蛋白和病毒颗粒的合成,是帮助蛋白质折叠和聚集的重要分子伴侣,同时在抗原呈递中扮演着重要角色。在前期研究中,通过蛋白组学分析发现PRV感染PK-15细胞后,会导致细胞中部分HSPs的表达发生变化,但HSPs在PRV的感染中的作用还尚不清楚。本论文首先研究了PRV体外感染对宿主细胞增殖及细胞中HSP27、HSP70和HSP90表达的影响;并通过慢病毒干扰载体分别构建了HSP27、HSP70和HSP90稳定下调表达的PK-15细胞,进一步研究了HSPs下调表达后对PRV毒力、病毒在细胞中的复制和定位、细胞的增殖和凋亡以及部分抗病毒因子的表达的影响,初步探索了这三种HSPs对PRV的作用。所获得结果如下:1.采用iCELLigence实时无标记细胞功能分析仪监测发现,PRV感染对PK-15细胞增殖的影响呈时间和浓度相关性,低病毒滴度在感染细胞后72 h内对PK-15细胞的增殖无显着影响,而高滴度感染则极显着抑制细胞的增殖;PRV感染细胞后,用实时荧光定量PCR（RT-qPCR）检测发现细胞中病毒核酸含量明显升高,在感染后60 h时达到较高水平;以10 TCID50处理PK-15细胞不同时间,通过RT-qPCR和免疫印迹试验（Western-blot）检测发现PRV感染早期可显着诱导细胞中HSP27、HSP70和HSP90的表达。2.通过构建shRNA-HSP27、shRNA-HSP70、shRNA-HSP90的慢病毒载体,转染包装细胞后获得相应的慢病毒,感染PK-15细胞后结合嘌呤霉素的筛选,通过RT-qPCR和WB的检测验证获得了HSP27、HSP70和HSP90稳定下调表达的PK-15细胞株。3.在HSP27、HSP70和HSP90稳定下调表达的PK-15细胞中:（1）用Reed-Muench法分别检测PRV感染后其病毒滴度在三种HSPs下调表达的细胞中均显着降低,PRV gE基因的表达也显着下降;（2）免疫细胞化学（ICC）检测显示PRV于感染后主要定位于细胞核,在三种HSPs干扰下调的细胞中PRV的荧光信号明显减弱;（3）PRV感染后,可在一定程度上抑制HSPs稳定下调细胞的增殖;（4）在三种HSPs下调的细胞中,凋亡相关因子Bax基因表达在PRV感染后各检测的时间点显着升高,而Bcl-2表达则呈下降趋势;（5）干扰下调三种HSPs的表达后,可在一定程度上促进细胞中抗病毒因子IFNα、Mx1和RNaseL的表达。以上结果表明,一定滴度的PRV病毒可显着抑制PK-15细胞的增殖,PRV感染可诱导PK-15细胞发生快速应答反应,使HSP27、HSP70和HSP90表达快速升高;当特异性干扰PK-15细胞中HSP27、HSP70和HSP90表达后,可在一定程度上抑制PRV的感染,这种抑制作用主要通过降低病毒滴度、抑制细胞的增殖、促进细胞凋亡和相关抗病毒因子的表达而实现。相关结果可为研发HSPs作为潜在的抗PRV药物提供理论依据。
刘依依[8]（2019）在《Hsp27对UVB诱导的大鼠皮肤光老化的影响》文中研究指明背景:紫外线照射是导致皮肤光老化最重要的因素之一。长期紫外线暴露可导致多种皮肤疾病的发生。为了应对紫外线照射所导致的损伤,皮肤产生了一些天然的抵抗机制。有研究表明热休克蛋白27（heat shock protein,hsp27）可保护细胞免受包括紫外线在内的多种环境因素所造成的损伤,而hsp27在皮肤光老化中的作用机制尚不清楚,具体调节机制有待进一步明确。目的:探索hsp27对大鼠皮肤光老化的保护作用,并分析其可能的作用机制。本研究通过下调光老化大鼠皮肤中hsp27的表达,检测下调hsp27后对组织形态、氧化应激、衰老、凋亡的影响,并进一步阐明hsp27对皮肤光老化保护作用的可能分子机制。方法:采用皮内注射的方法将包含干扰hsp27载体的腺相关病毒（adeno-associated virus,AAV）注射至大鼠皮肤内,待病毒稳定表达后构建UVB照射大鼠的慢性光老化模型。造模结束后采用HE染色、Masson染色观察组织病理改变,β-galactose染色观察细胞衰老,黄嘌呤氧化酶法测定超氧化物歧化酶（SOD）、硫代巴比妥酸法测定丙二醛（MDA）含量、碱水解法测定羟脯氨酸（HYP）含量,免疫组化检测hsp27、ki76、bax、bcl-2,TUNEL法检测细胞凋亡,Western blot方法检测hsp27、p53、p16、p21、bax、bcl2、caspase3的蛋白表达,RT-PCR检测bax、bcl-2的mRNA表达。结果:通过皮内注射hsp27干扰病毒,大鼠皮肤组织中hsp27蛋白及基因表达水平显着低于对照组（p<0.01）。AAV-hsp27处理皮肤组织后,与UVB照射组相比,UVB-AAV组皮肤表皮增厚,细胞排列紊乱,腺体增多,胶原纤维排列紊乱,弹性纤维变形;组织中氧化指标MDA含量显着增加（p<0.01）、HYP含量显着减少（p<0.05）;SA-β-gal染色阳性率显着增加（p<0.05）,老化相关通路标志蛋白p53、p16表达明显升高（p<0.05）;TUNEL染色阳性率明显增加（p<0.05）,抗凋亡因子bcl-2表达降低,而凋亡因子bax表达增加（p<0.05）。结论:1.下调大鼠皮肤中hsp27的表达可严重破环UVB照射后皮肤组织及胶原纤维的正常结构,并增强组织中的氧化应激状态。2.Hsp27的表达水平与细胞衰老密切相关。下调皮肤组织中的hsp27可能加剧UVB导致的皮肤光老化,主要体现在SA-β-gal染色阳性率显着增加,p16、p53等细胞衰老相关蛋白的表达增加。3.下调hsp27可增加UVB照射后组织的凋亡率。下调hsp27可通过调控组织中bcl-2和bax的比例,从而使凋亡更加严重。
黄朝晖[9]（2019）在《半桥粒在小热休克蛋白介导的热激保护中的作用机制研究》文中指出小热休克蛋白（sHSP）属于α-晶状体蛋白家族的一员,是生物体抵抗环境热应激的第一道防线。sHSP在结构上具有一个保守的ACD结构域,其主要功能是分子伴侣活性,通过与错误折叠蛋白结合,使底物蛋白重新折叠。之前的研究发现有一些sHSP会定位于细胞黏着结构,但是目前所知的小热休克蛋白与细胞黏着结构之间的联系仅仅局限于小热休克蛋白对黏着结构的动态组装方面的影响,而应激状态下细胞黏着结构对小热休克蛋白功能的调控还没有过报道。半桥粒是负责将上皮细胞锚定在细胞外基质上的重要黏着结构。秀丽线虫表皮细胞中的半桥粒不管是组成还是结构上都和哺乳动物的半桥粒有着较高的相似度,因此是研究细胞黏着结构对小热休克蛋白功能调控方面的理想模型。在本论文中,我们以线虫半桥粒作为研究模型,深入探究半桥粒在小热休克蛋白介导的热激保护中的作用机制。通过构建hsp-43转基因虫株,我们发现了HSP-43与半桥粒具有共定位现象。接着我们对HSP-43在空间和时间的表达谱做了进一步研究,确定了 HSP-43主要定位在底部半桥粒,并且HSP-43的半桥粒定位在发育过程中受到严格的调控。在解析定位于半桥粒的HSP-43的热激保护功能时,我们发现HSP-43功能的缺失明显降低了线虫的存活率。当我们用表皮特异性启动子Pdpy-7驱动HSP-43在hsp-43敲除的突变体中过表达时,可以很好地拯救突变体造成的线虫热耐受能力的降低,说明HSP-43在表皮细胞中起到了重要的热激保护作用。确定了 HSP-43在热激保护中的作用之后,我们检测了 HSP-43在热激条件下的定位变化,发现HSP-43在热激情况下会从半桥粒上脱离进入胞浆。有意思的是,HSP-43的敲除并不影响半桥粒在热激过程中的稳定性,表明HSP-43很有可能在半桥粒的下游而不是在上游发挥作用。我们接下来寻找与HSP-43结合的具体半桥粒组分。通过突变体和RNAi的方法破坏半桥粒的非关键结合蛋白和主体结构蛋白,我们发现HSP-43的半桥粒定位严重受到底膜受体LET-805的影响,说明HSP-43可能与半桥粒底膜受体LET-805相互结合。在探究半桥粒调控HSP-43的分子机制时,我们首先采用定点突变的方式寻找HSP-43与半桥粒组分结合的位点。我们发现HSP-43存在多个位点与半桥粒组成蛋白发生物理相互作用,删除N/C-端的HSP-43蛋白会从半桥粒上脱离,并且在表皮细胞中出现明显的聚集。我们检测了删除N-端、N/C-端的HSP-43转基因虫株的热耐受能力,结果与我们预测的一样,不能定位在半桥粒上的HSP-43无法有效拯救突变体造成的热耐受能力降低,说明HSP-43的定位对于它正常发挥热激保护功能至关重要。为了更好地回答HSP-43为什么要定位在半桥粒上,我们提出了两种猜想:（1）正常情况下表皮过多游离的小热休克蛋白对细胞是有害的,可能干预细胞的正常生命活动;（2）在非应激状态下表皮细胞中游离的小热休克蛋白不能保持自身的稳定性,容易被表皮细胞内的蛋白酶体降解。实验证明,过表达胞浆游离状态的HSP-43会阻碍线虫的正常发育,并且不在半桥粒定位的小热休克蛋白HSP-16.48在表皮中的蛋白水平也要比同一启动子驱动的HSP-43蛋白荧光强度弱很多,说明以上两种假设均有可能。综上所述,我们认为在正常情况下,绝大多数小热休克蛋白表达量都很低,只在受到热激后才会诱发大量表达。但是以半桥粒为代表的稳定细胞黏着结构会执行一个类似急救仓的功能,结合并储备大量的小热休克蛋白HSP-43,防止它们游离出去被表皮细胞降解或影响细胞正常功能;一旦遭受高温刺激,半桥粒就会迅速将HSP-43释放出来,结合错误折叠蛋白,从而发挥线虫对热应激的快速耐受能力。相比于多数小休克蛋白转录层面的调节,这种方式可能是细胞应对突发热应激的一种更快的保护策略。由于之前的研究发现半桥粒不仅仅是一个黏着结构,而是一个信号传导中心参与其他生命过程,如机械力传导、免疫应答等,因此我们的发现将有助于人们进一步了解半桥粒功能和对小热休克蛋白调节机制的认识。
杨子兰[10]（2018）在《日本沼虾HSP27和Ferritin的抗氧化作用》文中进行了进一步梳理由于高密度养殖及严重的环境污染,水生动物体内的活性氧增加或者积累,造成严重的细胞损伤以及多种疾病的发生。因而对水生动物尤其是水产动物的抗氧化机制进行研究具有重要意义。有研究报道称部分小热休克蛋白（small heat shock proteins,sHSP）和铁蛋白（Ferritin）可能参与机体抗氧化过程,而关于日本沼虾（Macrobrachium nipponense）sHSP和Ferritin的研究少有报道。本研究以本实验室的日本沼虾转录组数据库为基础,筛选出1条HSP27序列及4条Ferritin序列,依次命名为MnHSP27、Mn Fer2、MnFer3、MnFer4和MnFer5,并对这些基因在沼虾抗氧化过程中的作用进行了研究,研究成果如下:1.利用原核表达系统成功对MnHSP27和4个MnFerritins进行了重组表达,并发现rMnFer2具有铁离子结合活性。2.检测了MnHSP27和4个MnFerritins基因在不同组织及维氏气单胞菌感染后的表达模式,qPCR结果显示MnHSP27在沼虾肌肉中表达量最高,MnFer2、MnFer3、MnFer4基因分别在肝胰腺、鳃和肠、鳃和肌肉的表达量较高。维氏气单胞菌刺激日本沼虾后,MnHSP27 mRNA的表达并未有显着性变化,而Western blot结果显示MnHSP27蛋白的表达水平显着下调;MnFer2、MnFer3和MnFer4 mRNA的表达趋势基本一致,细菌刺激后呈现先下调后回复或上调的现象。3.研究了MnHSP27和MnFerritin的抗氧化作用,发现重组蛋白rMnHSP27、rMnFer2和rMn Fer3可以提高大肠杆菌对H2O2的耐受,对大肠杆菌具有保护作用。进一步用阿霉素（DOX）刺激日本沼虾,发现沼虾体内ROS水平和MDA含量出现上调趋势,qPCR结果表明此时MnHSP27和MnFer2基因的表达显着上调,MnFer3、MnFer4表达量降低。这些结果提示在沼虾体内MnHSP27和MnFer2均可能参与抵御DOX引起的氧化应激过程,这能为深入研究甲壳动物的抗氧化机制提供参考。
二、HSP27研究现状（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、HSP27研究现状（论文提纲范文）
（1）急性冠脉综合征患者血清HSP27和IL-17水平的变化及临床意义（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| abstract |
| 中英文缩略词表 |
| 第1章 前言 |
| 第2章 综述 |
| 2.1 急性冠脉综合征概述 |
| 2.2 HSPs与心血管疾病的研究现状 |
| 2.2.1 HSPs概述 |
| 2.2.2 HSP27 与心血管疾病 |
| 2.2.3 HSP60 与心血管疾病 |
| 2.2.4 HSP70 与心血管疾病 |
| 2.3 炎症细胞因子与心血管疾病的研究现状 |
| 2.3.1 IL-17 与心血管疾病 |
| 2.3.2 IL-22 与心血管疾病 |
| 2.4 总结 |
| 第3章 材料与方法 |
| 3.1 研究对象 |
| 3.1.1 入选标准 |
| 3.1.2 排除标准 |
| 3.2 基本资料 |
| 3.2.1 患者一般资料 |
| 3.2.2 患者临床资料 |
| 3.3 标本的采集与保存 |
| 3.4 主要实验仪器及试剂 |
| 3.5 实验方法 |
| 3.5.1 血清中HSP27 水平测定 |
| 3.5.2 血清中IL-17 水平测定 |
| 3.6 统计学方法 |
| 第4章 结果 |
| 4.1 两组患者基本资料比较 |
| 4.2 两组血清HSP27、IL-17与Hcy水平的变化 |
| 4.3 ACS亚组间HSP27、IL-17、Hcy水平与Gensini评分的变化 |
| 4.4 ACS患者血清中HSP27与IL-17 表达水平相关性分析 |
| 4.5 ACS患者血清中HSP27 水平与Gensini评分相关性分析 |
| 4.6 血清HSP27与IL-17 水平对ACS发生的预测价值 |
| 第5章 讨论 |
| 5.1 HSP27在ACS中的作用 |
| 5.2 IL-17 在ACS中的作用 |
| 5.3 HSP27与IL-17在ACS中的相关性 |
| 第6章 结论 |
| 参考文献 |
| 作者简介 |
| 致谢 |
（2）基于HSP27介导的上皮细胞-间充质转化探讨知母宁抗肝纤维化作用及其机制研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 符号说明 |
| 前言 |
| 参考文献 |
| 第一部分 肝硬化患者和肝纤维化大鼠肝组织中HSP27的表达 |
| 前言 |
| 1. 实验材料 |
| 1.1 实验动物 |
| 1.2 药品和试剂 |
| 1.3 主要仪器 |
| 1.4 药品和试剂的配制 |
| 2. 实验方法 |
| 2.1 临床肝脏组织样本采集及处理 |
| 2.2 大鼠肝纤维化模型制备及组织处理 |
| 2.3 大鼠肝脏组织石蜡切片的制备 |
| 2.4 免疫组织化学法检测HSP27阳性细胞数 |
| 2.5 Western blotting法检测HSP27蛋白表达 |
| 2.5.1 肝组织总蛋白的提取 |
| 2.5.2 BCA蛋白定量 |
| 2.5.3 Western blotting法测定蛋白表达 |
| 2.6 统计学分析 |
| 3. 实验结果 |
| 3.1 HSP27在肝硬化患者肝组织中的表达 |
| 3.2 HSP27在肝纤维化大鼠肝组织中的表达 |
| 4. 讨论 |
| 参考文献 |
| 第二部分 基于HSP27介导的EMT探讨知母宁抗肝纤维化作用及其机制研究 |
| 前言 |
| 1. 实验材料 |
| 1.1 实验动物 |
| 1.2 细胞系 |
| 1.3 药品和试剂 |
| 1.4 主要仪器 |
| 1.5 药品和试剂的配制 |
| 2. 实验方法 |
| 2.1 动物实验 |
| 2.1.1 大鼠肝纤维化模型制备 |
| 2.1.2 动物分组与给药 |
| 2.1.3 大鼠肝功能指标的测定 |
| 2.1.4 大鼠肝组织羟脯氨酸含量的测定 |
| 2.1.5 大鼠肝组织石蜡切片的制备 |
| 2.1.6 大鼠肝脏组织病理学检查 |
| 2.1.7 免疫组织化学法检测Vimentin阳性细胞数 |
| 2.1.8 免疫荧光法检测α-SMA含量 |
| 2.1.9 Western blotting法检测E-cadherin、Collagen I、Vimentin、α-SMA、HSP27、Slug蛋白表达和JAK2/STAT3通路、TGF-β1/Smad蛋白的表达 |
| 2.2 细胞实验 |
| 2.2.1 MAN对LX2细胞增殖的影响 |
| 2.2.2 MAN对LO2细胞增殖的影响 |
| 2.2.3 MTT法测定细胞存活率 |
| 2.2.4 细胞分组与给药 |
| 2.2.5 α-SMA、Vimentin免疫荧光测定 |
| 2.2.6 Western blotting法检测E-cadherin、CollagenI、Vimentin、α-SMA、HSP #27蛋白表达和JAK2/STAT3通路、T GF-β1/Smad通路蛋白的表达 |
| 2.2.7 加入LV-HSP27-RNAi实验中的细胞分组及检测指标 |
| 2.2.8 加入JAK2抑制剂AG490实验中的细胞分组及检测指标 |
| 2.3 统计学分析 |
| 3. 实验结果 |
| 3.1 MAN对CCl_4诱导的肝纤维化大鼠肝功能的保护作用及对JAK2/STAT3通路和TGF-β1/Smad通路的影响 |
| 3.1.1 MAN改善肝纤维化大鼠的肝功能 |
| 3.1.2 MAN降低肝纤维化大鼠肝脏中HYP含量 |
| 3.1.3 MAN对肝纤维化大鼠肝脏组织病理结构的影响 |
| 3.1.4 MAN对肝纤维化大鼠体内HSCs活化和EMT的影响的作用 |
| 3.1.5 MAN抑制HSP27表达和JAK2/STAT3信号通路激活从而发挥抗肝纤维化的作用 |
| 3.1.6 MAN抑制TGF-β1/Smad信号通路激活 |
| 3.2 MAN对TGF-β1诱导的肝纤维化细胞模型的抑制作用及其对JAK2/STAT3通路和TGF-β1/Smad通路的影响 |
| 3.2.1 MAN抑制LX2细胞的存活率 |
| 3.2.2 MAN对人正常肝细胞LO2细胞存活率的影响 |
| 3.2.3 MAN对TGF-β1诱导的LX2细胞活化和EMT的影响 |
| 3.2.4 MAN抑制TGF-β1诱导的LX2细胞HSP27表达和JAK2/STAT3信号通路激活 |
| 3.2.5 MAN抑制TGF-β1诱导的LX2细胞TGF-β1/Smad信号通路激活 |
| 3.2.6 加入LV-HSP27-RNAi后MAN对肝纤维化细胞模型的影响 |
| 3.2.7 加入AG490后MAN对肝纤维化细胞模型的影响 |
| 小结 |
| 4. 讨论 |
| 5. 结论 |
| 参考文献 |
| 文献综述 热休克蛋白在纤维化疾病调节中的作用 |
| 参考文献 |
| 附录 扬州大学医学院伦理委员会审查申请表 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 |
| 致谢 |
（3）持续升温对赤拟谷盗耐热性的影响研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| abstract |
| 第一章 前言 |
| 1.1 赤拟谷盗危害 |
| 1.2 热处理研究现状 |
| 1.3 高温对昆虫生存的影响 |
| 1.3.1 高温对昆虫生理的影响 |
| 1.3.2 高温对昆虫发育的影响 |
| 1.3.3 高温对昆虫繁殖的影响 |
| 1.3.4 高温对昆虫耐热性的影响 |
| 1.4 昆虫耐热性机制研究进展 |
| 1.4.1 抗热逆境物质积累 |
| 1.4.2 抗氧化水平的提高 |
| 1.4.3 激素调控 |
| 1.4.4 热激蛋白的合成 |
| 1.5 高通量转录组测序技术在昆虫研究中的应用 |
| 1.6 研究的目的和意义 |
| 1.7 本文的总体研究思路、主要内容 |
| 第二章 不同升温速率对赤拟谷盗耐热性的影响 |
| 2.1 试验材料 |
| 2.1.1 试虫 |
| 2.1.2 试验仪器 |
| 2.2 试验方法 |
| 2.2.1 变温驯化方法 |
| 2.2.2 赤拟谷盗死亡率测定 |
| 2.2.3 数据处理 |
| 2.3 结果与分析 |
| 2.3.1 赤拟谷盗卵以不同速率升温至42、44和46℃的死亡率 |
| 2.3.2 赤拟谷盗幼虫以不同速率升温至42、44和46℃的死亡率 |
| 2.3.3 赤拟谷盗蛹以不同速率升温至42、44和46℃的死亡率 |
| 2.3.4 赤拟谷盗成虫以不同速率升温至42、44和46℃的死亡率 |
| 2.4 小结与讨论 |
| 第三章 不同升温速率驯化后赤拟谷盗转录组分析 |
| 3.1 试验材料 |
| 3.1.1 试虫饲养与温度处理 |
| 3.1.2 主要试剂与仪器 |
| 3.2 试验方法 |
| 3.2.1 赤拟谷盗虫体总RNA提取 |
| 3.2.2 cDNA文库的构建及测序 |
| 3.2.3 转录组数据标准化分析流程 |
| 3.2.4 基因表达水平统计 |
| 3.2.5 差异表达基因分析 |
| 3.2.6 基因功能注释 |
| 3.2.7 数据统计分析 |
| 3.3 结果与分析 |
| 3.3.1 赤拟谷盗转录组测序数据统计 |
| 3.3.2 差异表达基因数目统计与筛选 |
| 3.3.3 差异表达基因功能注释 |
| 3.3.4 差异表达基因聚类分析 |
| 3.3.5 差异表达基因的富集分析 |
| 3.3.6 与耐热有关差异基因 |
| 3.4 小结与讨论 |
| 第四章 赤拟谷盗热激蛋白基因的克隆及表达分析 |
| 4.1 试验材料 |
| 4.1.1 试虫饲养 |
| 4.1.2 主要仪器与试剂 |
| 4.2 试验方法 |
| 4.2.1 引物设计 |
| 4.2.2 赤拟谷盗总RNA提取与cDNA的合成 |
| 4.2.3 目的基因PCR扩增及检测 |
| 4.2.4 目的基因的纯化与克隆测序 |
| 4.2.5 基因序列分析及系统发育树构建 |
| 4.2.6 Real-time qPCR检测基因的表达量 |
| 4.2.7 数据统计与分析 |
| 4.3 结果与分析 |
| 4.3.1 赤拟谷盗热激蛋白hsp90基因的克隆和序列分析 |
| 4.3.2 赤拟谷盗热激蛋白hsp70家族3个基因的克隆和序列分析 |
| 4.3.3 赤拟谷盗小分子量热激蛋白3个基因的克隆和序列分析 |
| 4.3.4 荧光定量PCR目的基因的扩增效率 |
| 4.3.5 不同升温速率高温胁迫处理对赤拟谷盗热激蛋白基因的影响 |
| 4.4 小结与讨论 |
| 第五章 赤拟谷盗耐热相关基因的功能验证 |
| 5.1 试验材料 |
| 5.1.1 试虫饲养 |
| 5.1.2 主要仪器与试剂 |
| 5.2 试验方法 |
| 5.2.1 目的基因PCR扩增 |
| 5.2.2 PCR产物纯化 |
| 5.2.3 dsRNA的转录合成 |
| 5.2.4 dsRNA的纯化 |
| 5.2.5 注射dsRNA |
| 5.2.6 RNAi后赤拟谷盗耐热性的变化 |
| 5.3 结果与分析 |
| 5.3.1 敲减赤拟谷盗hsp68a、hsp27a基因对幼虫耐热性的影响 |
| 5.3.2 敲减赤拟谷盗hsp68a、hsp27a基因对蛹耐热性的影响 |
| 5.4 小结与讨论 |
| 结论与展望 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录 |
| Hsp90 mRNA序列与推导的氨基酸序列 |
| Hsp70s mRNA序列与推导的氨基酸序列 |
| Hsp70 |
| Hsp68a |
| Hsp68b |
| Hsp26 mRNA序列与推导的氨基酸序列 |
| Hsp27 mRNA序列与推导的氨基酸序列 |
| Hsp27a |
| Hsp27b |
| 攻读硕士学位期间发表的论文及科研成果 |
（4）磷酸化热休克蛋白27在肠上皮细胞炎症反应中的作用及机制研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 1. 肠易激综合征 |
| 2. HSP27 |
| 3. NF-κB信号通路 |
| 4. 早期工作基础及研究设想 |
| 5. 研究目的及创新性 |
| 第二章 磷酸化HSP27在肠上皮细胞炎症反应中的作用 |
| 1. 材料 |
| 2. 方法 |
| 3. 结果 |
| 4. 讨论 |
| 第三章 磷酸化HSP27调节肠上皮细胞炎症反应的机制研究 |
| 1. 材料 |
| 2. 方法 |
| 3. 结果 |
| 4. 讨论 |
| 结论 |
| 参考文献 |
| 综述 |
| 参考文献 |
| 附录 |
| 成果 |
| 致谢 |
（5）HSP27调控PKM2表达促进食管鳞状细胞癌进程的机制研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 前言 |
| 内容与方法 |
| 1.研究对象 |
| 2.内容与方法 |
| 3.质量控制 |
| 4.统计方法 |
| 5.技术路线图 |
| 结果 |
| 讨论 |
| 小结 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 综述 |
| 参考文献 |
| 攻读硕士学位期间发表的学位论文 |
| 导师评阅表 |
（6）运输应激对山羊主要器官的应激损伤及热休克蛋白表达的影响（论文提纲范文）
| 摘要 |
| SUMMARY |
| 中英文缩略词表 |
| 第一章 综述 |
| 1 应激对动物机体的影响 |
| 1.1 应激与心脏 |
| 1.2 应激与肝脏 |
| 1.3 应激与肾脏 |
| 1.4 应激与呼吸系统 |
| 1.5 应激与免疫器官 |
| 1.6 应激与肠道 |
| 1.7 运输应激对动物生理、内分泌指标及肉质的影响 |
| 2 热休克蛋白与动物器官保护 |
| 2.1 热休克蛋白与心脏 |
| 2.2 热休克蛋白与肝脏 |
| 2.3 热休克蛋白与肾脏 |
| 2.4 热休克蛋白与肺脏 |
| 2.5 热休克蛋白与免疫器官 |
| 2.6 热休克蛋白与肠道 |
| 第二章 运输应激对山羊心脏的病理损伤及HSP27、HSP70和HSP90 表达的影响 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 1.1 主要仪器设备 |
| 1.2 主要化学试剂 |
| 1.3 实验方案与设计 |
| 1.4 石蜡包埋及HE染色 |
| 1.5 透射电镜技术 |
| 1.6 实时定量PCR |
| 1.7 免疫组织化学 |
| 1.8 Western blot |
| 1.9 统计分析 |
| 2 实验结果 |
| 2.1 山羊心脏的显微病理学观察 |
| 2.2 山羊心脏的超微病理学观察 |
| 2.3 山羊心脏三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.4 山羊心脏三种热休克蛋白的定量表达情况 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 结论 |
| 第三章 运输应激对山羊肝脏的病理损伤及HSP27、HSP70和HSP90 表达的影响 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 2 实验结果 |
| 2.1 山羊肝脏的显微病理学观察 |
| 2.2 山羊肝脏的超微病理学观察 |
| 2.3 山羊肝脏三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.4 山羊肝脏三种热休克蛋白的定量表达情况 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 结论 |
| 第四章 运输应激对山羊肾脏的病理损伤及HSP27、HSP70和HSP90 表达的影响 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 2 实验结果 |
| 2.1 山羊肾脏的病理学观察 |
| 2.2 山羊肾脏三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.3 山羊肾脏三种热休克蛋白的定量表达情况 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 结论 |
| 第五章 运输应激对山羊肺脏、气管和支气管的病理损伤及HSP27、HSP70和HSP90 表达的影响 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 2 实验结果 |
| 2.1 山羊气管的病理学观察 |
| 2.2 山羊支气管的病理学观察 |
| 2.3 山羊肺脏的病理学观察 |
| 2.4 山羊气管和支气管三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.5 山羊肺脏三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.6 山羊气管、支气管和肺脏三种热休克蛋白的定量表达情况 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 结论 |
| 第六章 运输应激对山羊免疫器官的病理损伤及HSP27、HSP70和HSP90 表达的影响 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 2 实验结果 |
| 2.1 山羊淋巴结和脾脏的病理学观察 |
| 2.2 山羊淋巴结和脾脏三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.3 山羊淋巴结和脾脏三种热休克蛋白的定量表达情况 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 结论 |
| 第七章 运输应激对山羊小肠的病理损伤及HSP27、HSP70和HSP90 表达的影响 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 2 实验结果 |
| 2.1 山羊小肠的显微病理学观察 |
| 2.2 山羊小肠的超微病理学观察 |
| 2.3 山羊小肠三种热休克蛋白的分布与表达情况 |
| 2.4 山羊小肠三种热休克蛋白的定量表达情况 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 结论 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 作者简介 |
| 导师简介 |
（7）热休克蛋白27、70和90对伪狂犬病毒感染PK-15细胞的影响及其作用机制研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 文献综述 |
| 1 猪伪狂犬病 |
| 1.1 猪伪狂犬病的概述 |
| 1.2 猪伪狂犬病毒的理化性质 |
| 1.3 猪伪狂犬病的临床症状及病理变化 |
| 1.4 猪伪狂犬病的实验室诊断 |
| 1.5 猪伪狂犬病与种猪繁殖障碍 |
| 2 热休克蛋白 |
| 2.1 热休克反应 |
| 2.2 热休克蛋白家族及其生物学特性 |
| 2.3 热休克蛋白结构和功能 |
| 2.4 热休克蛋白与病毒感染 |
| 3 干扰素诱导的抗病毒作用 |
| 3.1 干扰素的抗病毒作用 |
| 3.2 干扰素诱导的抗病毒因子作用 |
| 4 研究意义和目的 |
| 第二章 PRV感染PK-15 细胞对细胞增殖和HSP27、70 和90 表达的影响 |
| 1 材料与方法 |
| 1.1 材料 |
| 1.2 方法 |
| 1.2.1 细胞培养 |
| 1.2.2 PRV病毒的培养及TCID_(50) 的测定 |
| 1.2.3 DNA的提取 |
| 1.2.4 PCR扩增PRV gE目的片段 |
| 1.2.5 PRV对PK-15细胞增殖的影响 |
| 1.2.6 PRV感染后细胞中HSPs mRNA和蛋白表达的变化 |
| 1.2.7 数据统计分析 |
| 2 结果 |
| 2.1 PRV病毒的培养 |
| 2.2 PRV对PK-15细胞增殖的影响 |
| 2.3 PRV感染后细胞中病毒核酸含量的变化 |
| 2.4 PRV感染对PK-15 细胞中HSP27、70和90 表达的影响 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 小结 |
| 第三章 慢病毒载体介导HSP27、HSP70和HSP90 下调PK-15 细胞模型的建立 |
| 1 材料与方法 |
| 1.1 材料 |
| 1.2 方法 |
| 1.2.1 猪HSP27、70和90干扰重组载体的获得及鉴定 |
| 1.2.2 三种猪源LV-HSPs-GFP干扰慢病毒载体的包装及生产 |
| 1.2.3 三种HSPs下调PK-15 细胞模型的建立 |
| 1.3 数据统计分析 |
| 2 结果 |
| 2.1 猪HSP27、70和90干扰重组载体的鉴定 |
| 2.2 猪源LV-HSPs-GFP干扰慢病毒载体的转染 |
| 2.3 干扰HSPs PK-15 细胞模型建立 |
| 3 讨论与分析 |
| 4 小结 |
| 第四章 HSP27、70和90 下调对PRV体外感染的影响 |
| 1 材料与方法 |
| 1.1 材料 |
| 1.2 方法 |
| 1.2.1 下调HSP27、70和90对PRV复制的影响 |
| 1.2.2 PRV感染对HSPs下调细胞增殖的影响 |
| 1.2.3 PRV感染对HSPs下调细胞凋亡的影响 |
| 1.2.4 PRV感染对HSPs下调细胞中干扰素及抗病毒因子的影响 |
| 1.3 数据统计分析 |
| 2 结果 |
| 2.1 下调HSP27、70和90 后对PRV复制的影响 |
| 2.2 PRV对下调HSPs PK-15 细胞功能的影响 |
| 2.3 PRV对 HSPs下调细胞中IFNα、Mx1和RNase L表达的影响 |
| 3 讨论 |
| 4 小结 |
| 第五章 全文总结 |
| 参考文献 |
| 附录 Ⅰ |
| 附录 Ⅱ |
| 附录 Ⅲ |
| 致谢 |
| 作者简介 |
（8）Hsp27对UVB诱导的大鼠皮肤光老化的影响（论文提纲范文）
| 英汉缩略语名词对照 |
| 中文摘要 |
| 英文摘要 |
| 前言 |
| 1 材料与方法 |
| 2 结果 |
| 3 讨论 |
| 参考文献 |
| 文献综述：Hsp27 的研究现状与展望 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 硕士期间发表的论文 |
（9）半桥粒在小热休克蛋白介导的热激保护中的作用机制研究（论文提纲范文）
| 中文摘要 |
| Abstract |
| 前言 |
| 1.小热休克蛋白的简介 |
| 2.线虫模式生物的介绍 |
| 3.上皮细胞和主要黏着结构半桥粒简介 |
| 4.以线虫为模型的应激反应研究概述 |
| 5.小热休克蛋白与细胞黏着结构互作的相关研究现状 |
| 6.本课题研究焦点及意义 |
| 第一部分 实验材料与方法 |
| 1 实验材料 |
| 1.1 秀丽隐杆线虫虫株 |
| 1.2 试剂与材料 |
| 1.3 常用试剂和溶液配比 |
| 1.4 常用仪器设备 |
| 1.5 质粒载体和菌株 |
| 2 实验方法 |
| 2.1 分子实验及转基因相关实验方法 |
| 2.2 线虫虫株的建立和培养 |
| 2.3 RNAi处理秀丽隐杆线虫 |
| 2.4 热激处理秀丽隐杆线虫的方法 |
| 2.5 免疫荧光染色 |
| 2.6 显微镜成像及定量分析 |
| 第二部分 小热休克蛋白HSP-43的表达和定位 |
| 实验结果 |
| 2.1 HSP-43蛋白与半桥粒共定位分析 |
| 2.2 HSP-43蛋白的时间-空间表达谱分析 |
| 小结 |
| 第三部分 HSP-43在上皮细胞中的热激保护功能 |
| 实验结果 |
| 3.1 小热休克蛋白HSP-43的同源性分析 |
| 3.2 HSP-43在上皮细胞中具有重要的热激保护作用 |
| 3.3 热激影响HSP-43蛋白的半桥粒定位 |
| 小结 |
| 第四部分 HSP-43蛋白与半桥粒结构蛋白的相互作用分析 |
| 实验结果 |
| 4.1 HSP-43的敲除不影响半桥粒相关结构蛋白 |
| 4.2 半桥粒参与调控线虫的热激保护作用 |
| 4.3 HSP-43蛋白主要定位在底部半桥粒 |
| 4.4 肌肉张力的变化不影响HSP-43的表达定位 |
| 小结 |
| 第五部分 半桥粒调控HSP-43介导的热激保护功能的分子机制及生理意义 |
| 实验结果 |
| 5.1 HSP-43与半桥粒之间存在多个相互作用位点 |
| 5.2 不完全定位在半桥粒上的HSP-43直接影响线虫热耐受和生长发育 |
| 5.3 HSP-43发挥热激保护功能依赖其半桥粒的定位 |
| 小结 |
| 讨论 |
| 参考文献 |
| 综述: 小热休克蛋白在亚细胞层面的功能调控机制概述 |
| 参考文献 |
| 中英文缩略词汇总 |
| 硕士期间完成的论文 |
| 致谢 |
（10）日本沼虾HSP27和Ferritin的抗氧化作用（论文提纲范文）
| 摘要 |
| abstract |
| 第1章 前言 |
| 1.1 甲壳动物免疫防御与疾病 |
| 1.2 活性氧ROS与氧化应激 |
| 1.2.1 活性氧简介 |
| 1.2.2 活性氧造成的损伤 |
| 1.2.3 抗氧化系统 |
| 1.3 小热休克蛋白研究现状 |
| 1.3.1 热休克蛋白简介 |
| 1.3.2 小热休克蛋白简介 |
| 1.3.3 小热休克蛋白的生物学功能 |
| 1.3.4 小热休克蛋白的抗氧化机制 |
| 1.4 铁蛋白 |
| 1.4.1 铁蛋白简介 |
| 1.4.2 铁蛋白的生物学功能 |
| 1.4.3 铁蛋白的抗氧化机制 |
| 1.5 研究目的及意义 |
| 第2章 日本沼虾MnHSP27基因的克隆和生物信息学分析 |
| 2.1 实验材料 |
| 2.1.1 日本沼虾 |
| 2.1.2 引物 |
| 2.1.3 主要实验仪器及试剂 |
| 2.2 实验方法 |
| 2.2.1 总RNA提取及cDNA制备 |
| 2.2.2 日本沼虾MnHSP27基因的搜索及克隆 |
| 2.2.3 日本沼虾MnHSP27序列的生物信息学分析 |
| 2.3 实验结果 |
| 2.3.1 日本沼虾MnHSP27基因的序列分析 |
| 2.3.2 日本沼虾MnHSP27蛋白的一级结构分析 |
| 2.3.3 日本沼虾MnHSP27蛋白的二级和三级结构分析 |
| 2.3.4 日本沼虾MnHSP27的功能序列分析 |
| 2.3.5 日本沼虾MnHSP27的分子进化分析 |
| 2.4 讨论 |
| 第3章 日本沼虾MnFerritin基因的克隆和生物信息分析 |
| 3.1 实验材料与方法 |
| 3.1.1 引物 |
| 3.1.2 日本沼虾铁蛋白基因的搜索与克隆 |
| 3.2 实验结果 |
| 3.2.1 日本沼虾铁蛋白基因的序列分析 |
| 3.2.2 日本沼虾铁蛋白的一级结构分析 |
| 3.2.3 日本沼虾铁蛋白的二级和三级结构分析 |
| 3.2.4 日本沼虾铁蛋白的结构域预测 |
| 3.2.5 日本沼虾铁蛋白的分子进化分析 |
| 3.3 讨论 |
| 第4章 日本沼虾MnHSP27和MnFerritin基因的重组表达 |
| 4.1 实验材料 |
| 4.1.1 菌种和质粒 |
| 4.1.2 引物 |
| 4.1.3 实验仪器和试剂 |
| 4.2 实验方法 |
| 4.2.1 构建原核表达载体 |
| 4.2.2 重组蛋白的可溶性分析及纯化 |
| 4.2.3 铁蛋白的复性及活性检测 |
| 4.3 实验结果 |
| 4.3.1 日本沼虾MnHSP27重组蛋白的表达和纯化 |
| 4.3.2 日本沼虾铁蛋白重组蛋白的表达和纯化 |
| 4.3.3 检测重组铁蛋白的活性 |
| 4.4 讨论 |
| 第5章 日本沼虾MnHSP27和MnFerritin表达模式的研究 |
| 5.1 实验材料 |
| 5.1.1 病原菌 |
| 5.1.2 引物 |
| 5.1.3 实验仪器和试剂 |
| 5.2 实验方法 |
| 5.2.1 日本沼虾不同组织的分离 |
| 5.2.2 日本沼虾总蛋白的提取 |
| 5.2.3 维氏气单孢菌感染日本沼虾的免疫刺激实验 |
| 5.2.4 数据处理 |
| 5.3 实验结果及讨论 |
| 5.3.1 日本沼虾MnHSP27的表达模式 |
| 5.3.2 日本沼虾铁蛋白的表达模式 |
| 第6章 日本沼虾MnHSP27和MnFerritin的抗氧化作用 |
| 6.1 实验材料 |
| 6.1.1 实验仪器与试剂 |
| 6.2 实验方法 |
| 6.2.1 大肠杆菌对过氧化氢的耐受分析 |
| 6.2.2 阿霉素刺激日本沼虾的氧化应激实验 |
| 6.2.3 数据处理 |
| 6.3 实验结果及讨论 |
| 6.3.1 日本沼虾MnHSP27的抗氧化作用分析 |
| 6.3.2 日本沼虾铁蛋白的抗氧化作用分析 |
| 结论 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 攻读学位期间取得的科研成果 |
四、HSP27研究现状（论文参考文献）
- [1]急性冠脉综合征患者血清HSP27和IL-17水平的变化及临床意义[D]. 李柏红. 吉林大学, 2021(01)
- [2]基于HSP27介导的上皮细胞-间充质转化探讨知母宁抗肝纤维化作用及其机制研究[D]. 张晓燕. 扬州大学, 2021
- [3]持续升温对赤拟谷盗耐热性的影响研究[D]. 康宇龙. 河南工业大学, 2020(02)
- [4]磷酸化热休克蛋白27在肠上皮细胞炎症反应中的作用及机制研究[D]. 张雅君. 南方医科大学, 2020(01)
- [5]HSP27调控PKM2表达促进食管鳞状细胞癌进程的机制研究[D]. 张潇. 新疆医科大学, 2020(07)
- [6]运输应激对山羊主要器官的应激损伤及热休克蛋白表达的影响[D]. 郑文亚. 甘肃农业大学, 2019
- [7]热休克蛋白27、70和90对伪狂犬病毒感染PK-15细胞的影响及其作用机制研究[D]. 方娟. 湖南农业大学, 2019(01)
- [8]Hsp27对UVB诱导的大鼠皮肤光老化的影响[D]. 刘依依. 重庆医科大学, 2019(01)
- [9]半桥粒在小热休克蛋白介导的热激保护中的作用机制研究[D]. 黄朝晖. 苏州大学, 2019(08)
- [10]日本沼虾HSP27和Ferritin的抗氧化作用[D]. 杨子兰. 河北大学, 2018(12)